История жизни

Феномен жизни Глава 2 ->

Часть 1. Кирпичики жизни. Из чего все сделано.

 

    Глава 1. Белки 

Со школьной скамьи всем известно определение Энгельса, что жизнь есть способ существования белковых тел. Белки являются основой всего живого, что подчеркивается другим их названием – протеины, в переводе с греческого «protos»  значит «первый, важнейший». Еще в 18 веке было установлено, что яичный белок (альбумин), белок крови (фибрин) и пшеничная клейковина (глютен) при нагревании необратимо изменяются – денатурируются. Подобные органические вещества были выделены в отдельный класс и названы белками. В 19 веке было выяснено, что белки состоят из аминокислот, а в 20 веке, после установления белковой природы ферментов, была признана центральная роль белков в организмах.

Для синтеза белков обычно используются 20 аминокислот, хотя всего их обнаружено более 170.

Общая структура аминокислот.

Аминокислота представляет собой аминогруппу NH2 и карбоксильную группу COOH, соединенных атомом углерода. К атому углерода присоединен также радикал, которым аминокислоты и различаются между собой. У глицина это просто атом водорода –Н, у аланина метильная группа –СН3, у других аминокислот радикалы более сложные. У метионина, например, -СН2-СН2-S-СН3.

Как видим, в состав белков входят четыре химических элемента – углерод C, кислород O, водород Н и азот N, которые называют органогенами. Только у двух аминокислот радикал включает еще атом серы S.

Главная особенность аминокислот в том, что они могут проявлять как кислотные свойства, которые им придает карбоксильная группа СООН, так и основные, благодаря аминной группе NH2. Обладая сразу и кислотными, и основными свойствами, аминокислоты могут вступать в реакцию друг с другом —  аминная группа одной аминокислоты связывается с карбоксильной группой другой аминокислоты с выделение молекулы воды (пептидная связь). И так могут образовываться длинные цепочки аминокислотных остатков, Короткие цепочки до нескольких десятков аминокислот называют пептидами, более длинные — белками, хотя это деление весьма условно.

Порядок аминокислотных остатков в белке образует его первичную структуру. Длинные цепочки полипептидов не являются бесформенными клубками,  различные участки этой цепи взаимодействуют друг с другом, и это взаимодействие придает ей четкую организацию. Полипептидные цепи чаще всего закручиваются в спираль, иногда складываются слоями, в общем, образуют вторичную структуру. Но и это еще не все. Спирали и слои тоже складываются в пространстве совершенно определенным способом, создавая третичную структуру белка.

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело, гемоглобин (молекулярная масса до 68000), гормон инсулин (молекулярная масса 5808), фермент аденилаткиназа (молекулярная масса 21000) и фермент глютаминсинтетаза (молекулярная масса до 65000).

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне от 6 тыс до 1 млн и более.

Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерии примерно 3 — 4 тыс. белков, у млекопитающих — уже около 50 тыс., а в организме человека их около 5 млн.!

Таким сложным устройством молекулы белка и объясняются его замечательные свойства. Первое известное свойство белков – денатурация, то есть необратимое изменение структуры при нагреве или воздействии кислотой. Дело в том, что взаимодействия, образующие вторичную и третичную структуры, довольно слабые и легко разрушаются, поэтому белки очень чувствительны к условиям работы. Но этот недостаток является обратной стороной их неоценимых достоинств. Мягкие связи между частями молекулы делают ее пластичной, способной к деформации, к движению.

Поэтому белки являются изумительными катализаторами реакций. Для каждой реакции создается специализированный белок, пространственная структура которого позволяет наилучшим образом связываться с реагирующими веществами. В науке это называется принципом структурной комплементарности. Присоединила белковая молекула к себе две какие-то молекулы, под их воздействием немного сжалась, изогнулась, и вот уже молекулы соединены. Нужно, наоборот, расщепить что-то большое? Пожалуйста. Белок присоединяет исходную молекулу, растягивается и разрывает в ней химические связи. Белок  — это активное начало жизни, ни один процесс в живом организме не проходит без их участия. Можно выделить следующие функции белков.

Каталитическая. Белки-ферменты (еще их называют энзимами) ускоряют химические реакции в миллионы и миллиарды раз, а многие реакции без их них вообще не происходили бы. Вся живая природа существует лишь благодаря ферментативному катализу, без которого невозможно синтезировать биомолекулу.

Регуляторная. Белки-гормоны регулируют процессы обмена веществ.

Строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.

Защитная. Белки — антитела умеют безошибочно узнавать определенных бактерий, вирусов, а также любые чужеродные белки (и многие углеводы) и прикрепляться к ним, что приводит к обезвреживанию самих возбудителей или выделяемых ими токсинов. По приблизительной оценке, организм человека способен производить не менее миллиона разных антител. А белок фибрин способствует остановке кровотечений, образуя густые нити, не пропускающие клетки крови.

Кроме перечисленных, белки выполняют в организме и другие функции – транспортную, двигательную, сигнальную, энергетическую и запасающую. Долгое время думали, что белки также хранят наследственную информацию, но в середине 20 века выяснилось, что генетический код записан не в белках, а в нуклеиновых кислотах.

Феномен жизни Глава 2 ->

 

Понравилась статья? Поделись с друзьями.

Оставить комментарий

50 − 46 =